排列水分子的能力通常是由冰保持的。冰会影响附近的水，并促使后者加入冰层，从而将其一并冻结。但对于生活在冰冻环境中的生物来说，一种特别强大的抗冻蛋白能克服冰对水的束缚，并“说服”水分子做出有利于蛋白质的行为。

近日，在美国物理联合会（AIP）下属《化学物理杂志》上，科学家仔细研究了一种抗冻蛋白的分子结构，以了解其工作原理。德国马普学会聚合物研究所作者Konrad Meister和同事前往地球上寒冷的地方，包括北极和南极，从不同来源收集抗冻蛋白。他们在上述研究中分析的蛋白质是有记录以来活跃的抗冻蛋白质，来自北欧一种名为Rhagium mordax的甲虫。

“这种抗冻蛋白质的一面拥有*的结构，也就是所谓的蛋白质冰结合位点。这个位点非常平坦，有轻微的疏水性，并且没有任何带电荷的残基。”Meister介绍说，“如果你不能直接测量冰蛋白界面，就很难理解这一侧是如何与冰互动的。”

这张艺术图显示了利用和频产生光谱技术直接测定冰表面蛋白质的分子结构。

如今，在实验室里，这些*的生物分子次被吸附到冰上，从而使研究人员得以更近距离地观察抗冻蛋白与冰接触时引导相互作用的机制。

研究发现，这种蛋白质的波纹结构能固定水的通道。这意味着当这些蛋白质接触冰时，水分子会发生改变，以形成不同的氢键结构和方向，而不是冻结。

“分子尺度的信息是理解抗冻蛋白功能或工作机制的关键。如果我们知道了这一点，就可以制造一些很酷的东西，整个社会都可以从中受益。”Meister说。

这种蛋白质的抗冻特性可作为设计合成版本的模型，从而帮助飞机除冰、保存器官和防止冰淇淋在冰箱中形成晶体。